{"id":18791,"date":"2020-05-28T12:11:16","date_gmt":"2020-05-28T10:11:16","guid":{"rendered":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/?p=18791"},"modified":"2020-05-28T12:11:16","modified_gmt":"2020-05-28T10:11:16","slug":"protein-troepfchen-auf-der-spur-mit-roentgenlicht","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/protein-troepfchen-auf-der-spur-mit-roentgenlicht\/","title":{"rendered":"Protein-Tr\u00f6pfchen auf der Spur mit R\u00f6ntgenlicht"},"content":{"rendered":"<p>Biologische Zellen sind dicht gef\u00fcllt mit Proteinen und es geht in ihnen zu wie auf dem Weihnachtsmarkt: Es ist sehr voll und es herrscht dichtes Gedr\u00e4nge. Ab und zu bilden sich gr\u00f6\u00dfere Ansammlungen von Proteinen \u2013 vergleichbar mit der Menschentraube rund um einen Gl\u00fchweinstand \u2013 die sogenannten Protein-Kondensate. Die Bildung und Eigenschaften dieser Kondensate zu verstehen, ist Ziel eines deutsch-schwedischen Forschungsprojektes, das im Juni startet. WissenschaftlerInnen der Universit\u00e4t Siegen arbeiten dabei mit KollegInnen der Universit\u00e4ten T\u00fcbingen, Lund und Stockholm zusammen. Das Bundesministerium f\u00fcr Bildung und Forschung (BMBF) und der Schwedische Research Council f\u00f6rdern das Projekt mit insgesamt 1,7 Millionen Euro. Es l\u00e4uft \u00fcber vier Jahre und wird von der Universit\u00e4t Siegen koordiniert.<\/p>\n<div id=\"attachment_18794\" style=\"width: 235px\" class=\"wp-caption alignleft\"><a href=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Aufbau_WEB.jpg\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" aria-describedby=\"caption-attachment-18794\" class=\"size-medium wp-image-18794\" src=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Aufbau_WEB-225x300.jpg\" alt=\"\" width=\"225\" height=\"300\" srcset=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Aufbau_WEB-225x300.jpg 225w, https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Aufbau_WEB-768x1024.jpg 768w, https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Aufbau_WEB.jpg 777w\" sizes=\"auto, (max-width: 225px) 100vw, 225px\" \/><\/a><p id=\"caption-attachment-18794\" class=\"wp-caption-text\">Die experimentellen Herausforderungen des Projektes liegen insbesondere darin, bei der Beobachtung der Proteine unterschiedliche Zeit- und L\u00e4ngenskalen zu erfassen. Entsprechend komplex ist der experimentelle Aufbau. (Foto: Uni Siegen)<\/p><\/div>\n<p>\u201eDie Tatsache, dass sich in Zellen Protein-Ansammlungen oder Kondensate bilden k\u00f6nnen, ist seit einigen Jahren bekannt. Die genaue biologische Funktion dieser Kondensate kennen wir jedoch nach wie vor nicht \u2013 das ist ein hochspannendes Thema\u201c, sagt der Physiker und Projektleiter Prof. Dr. Christian Gutt von der Universit\u00e4t Siegen. Proteine bewegen sich im dichten Zellplasma und erledigen dabei viele der biologisch wichtigen Aufgaben. In der Zelle k\u00f6nnen die fein verteilten Proteinmolek\u00fcle auch zu winzigen Tr\u00f6pfchen kondensieren. Diese fl\u00fcssigen Tr\u00f6pfchen k\u00f6nnen sich von selbst wieder aufl\u00f6sen, manchmal nehmen sie aber auch einen gel-artigen oder sogar festen Zustand an und stehen dann im Verdacht, Ausl\u00f6ser von Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson sein.<\/p>\n<p>\u201eWir m\u00f6chten in dem Projekt die Frage beantworten, wie sich die Proteine in so einer dichten Umgebung innerhalb der Tr\u00f6pfchen verhalten und wie die Dynamik von der Form der Proteine abh\u00e4ngt. Wir wollen messen, wie schnell die Proteine sind, wann sich die Kondensate formen, beziehungsweise wieder aufl\u00f6sen und warum die Tr\u00f6pfchen manchmal gel-artig und letztlich fest werden\u201c, erkl\u00e4rt Christian Gutt. Versteht man die Bildungsmechanismen genau, k\u00f6nnte man sp\u00e4ter auch in der Lage sein, sie gezielt zu beeinflussen, so die Hoffnung der WissenschaftlerInnen. So k\u00f6nnten zum Beispiel neue Therapien f\u00fcr Krankheiten wie Alzheimer entwickelt oder Krebstherapien, die auf hochkonzentrierten Antik\u00f6rpern basieren, verbessert werden.<\/p>\n<p>Eine besondere Herausforderung stellt dabei die Beobachtung der zugrundeliegenden molekularen Prozesse dar, sagt Professor Gutt. Denn in den Tropfen sind die Proteine hundert- bis tausendfach st\u00e4rker konzentriert, als au\u00dferhalb im Zellplasma. In der Folge bewegen sie sich in diesen dichten Umgebungen viel langsamer \u2013 man denke wieder an das dichte Gedr\u00e4nge auf dem Weihnachtsmarkt oder auch an einen Stau auf der Autobahn, wo es nur im Schritttempo vorw\u00e4rtsgeht. \u201eWir m\u00fcssen bei unseren Untersuchungen der Zellvorg\u00e4nge also sehr unterschiedliche L\u00e4ngen- und Zeitskalen abdecken, je nachdem, ob wir es mit vielen, oder wenigen Molek\u00fclen zu tun haben und wie schnell sich diese in der jeweiligen Umgebung bewegen k\u00f6nnen\u201c, erl\u00e4utert Gutt.<\/p>\n<div id=\"attachment_18795\" style=\"width: 227px\" class=\"wp-caption alignright\"><a href=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB.jpg\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" aria-describedby=\"caption-attachment-18795\" class=\"size-medium wp-image-18795\" src=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB-217x300.jpg\" alt=\"\" width=\"217\" height=\"300\" srcset=\"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB-217x300.jpg 217w, https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB-742x1024.jpg 742w, https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB-768x1060.jpg 768w, https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_Gutt_WEB.jpg 777w\" sizes=\"auto, (max-width: 217px) 100vw, 217px\" \/><\/a><p id=\"caption-attachment-18795\" class=\"wp-caption-text\">Der Physiker Prof. Dr. Christian Gutt von der Universit\u00e4t Siegen leitet das deutsch-schwedische Projekt. (Foto: Uni Siegen)<\/p><\/div>\n<p>Durchgef\u00fchrt werden die Untersuchungen an verschiedenen Gro\u00dfforschungsanlagen in ganz Europa. Die Molek\u00fcle werden dort w\u00e4hrend der Bildung der Kondensate mit hochintensivem R\u00f6ntgenlicht gefilmt (molecular movie), um dabei ihre Bewegungen zu analysieren. \u201eDas R\u00f6ntgenlicht w\u00fcrde die Proteine unter normalen Umst\u00e4nden zerst\u00f6ren, deshalb m\u00fcssen wir eine Methode entwickeln, sie im Dunkeln zu filmen und aus diesen \u201aRauschfilmen\u2018 anschlie\u00dfend die relevanten Informationen herauslesen\u201c, sagt Gutt. Die einzelnen Filme von bis zu hunderten von Terabyte (TB) an Daten auszuwerten, ist die zweite gro\u00dfe Herausforderung des Projekts. Die WissenschaftlerInnen wenden dazu neue Methoden des maschinellen Lernens an. Dennoch geht Gutt davon aus, dass es etwa ein Jahr dauern wird, einen einzelnen Film auszuwerten.<\/p>\n<p>\u201eMich fasziniert besonders die Verbindung zwischen grundlegender Physik, wenn wir uns die einzelnen Pixel der Dunkelfilme hochgenau anschauen, und angewandter Forschung mit starker Verbindung zur Physikalischen Chemie und Biologie\u201c, erkl\u00e4rt Gutt, dessen Forschungsschwerpunkt im Bereich der Festk\u00f6rperphysik liegt. Er ist sich sicher: Wenn die Auswertung der Dunkelfilme als Analysemethode funktioniert, wird das Forschungsprojekt auch in der Biologie und der Medizin auf gro\u00dfes Interesse sto\u00dfen. \u201eIn der Erforschung der biomolekularen Kondensate liegt ein riesiges Potenzial. Das ist so ein tolles Thema \u2013 daran werden wir die n\u00e4chsten 20 Jahre forschen!\u201c<\/p>\n<p>Text: <a href=\"https:\/\/www.uni-siegen.de\/start\/\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\">Universit\u00e4t Siegen<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Biologische Zellen sind dicht gef\u00fcllt mit Proteinen und es geht in ihnen zu wie auf dem Weihnachtsmarkt: Es ist sehr voll und es herrscht dichtes&#8230;<\/p>\n","protected":false},"author":6,"featured_media":18792,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"_jetpack_memberships_contains_paid_content":false,"footnotes":""},"categories":[8,32,30],"tags":[],"class_list":["post-18791","post","type-post","status-publish","format-standard","has-post-thumbnail","hentry","category-ausbildung","category-infos","category-vermischtes"],"jetpack_featured_media_url":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-content\/uploads\/2020\/05\/Protein_XFEL_WEB.jpg","jetpack_sharing_enabled":true,"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/18791","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/users\/6"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=18791"}],"version-history":[{"count":5,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/18791\/revisions"}],"predecessor-version":[{"id":18799,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/18791\/revisions\/18799"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/media\/18792"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=18791"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=18791"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vdsm.net\/wronline\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=18791"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}